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Text File  |  1995-03-04  |  2.5 KB  |  53 lines
  1. ******************************************************************
  2. * Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature *
  3. ******************************************************************
  4.  
  5. Cyclophilin [1] is  the  major high-affinity  binding  protein  in vertebrates
  6. for  the immunosuppressive  drug  cyclosporin A (CSA). It exhibits a peptidyl-
  7. prolyl cis-trans  isomerase activity (EC 5.2.1.8) (PPIase or rotamase). PPIase
  8. is an  enzyme  that  accelerates protein folding by catalyzing  the  cis-trans
  9. isomerization  of proline    imidic  peptide bonds in oligopeptides [2]. It is
  10. probable that  CSA  mediates  some  of its effects via an inhibitory action on
  11. PPIase.  Cyclophilin  is a cytosolic protein which belongs to a family [3,4,5]
  12. that also includes the following isozymes:
  13.  
  14.  - Cyclophilin B  (or S-cyclophilin),  a  PPIase   which  is  retained  in  an
  15.    endoplasmic reticulum compartment.
  16.  - Cyclophilin C, a cytoplasmic PPiase.
  17.  - Mitochondrial matrix cyclophilin (cyp3).
  18.  - A  PPIase  which  seems  specific  for  the  folding of rhodopsin and is an
  19.    integral membrane  protein  anchored  by a C-terminal transmembrane region.
  20.    This protein was first characterized in Drosophila (gene ninaA).
  21.  - A bacterial periplasmic PPiase (gene ppiA).
  22.  - A bacterial cytosolic PPiase (gene ppiB).
  23.  - Natural-killer cell  cyclophilin-related protein. This large protein (about
  24.    160 Kd) is a component of a putative tumor-recognition  complex involved in
  25.    the function of NK cells. It contains a cyclophilin-type PPiase domain.
  26.  
  27. The sequences of  the  different  forms  of cyclophilin-type  PPIases are well
  28. conserved.  As  a signature pattern, we  selected  a  conserved region  in the
  29. central part of these enzymes.
  30.  
  31. -Consensus pattern: [FY]-x(2)-[STLV]-x-F-H-[RH]-[LIVM](2)-x(2)-F-[LIVM]-x-Q-
  32.                     [AG]-G
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  34.  for yeast CYP4.
  35. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  36.  
  37. -Note: FKBP's,  a  family  of  proteins  that  bind the immunosuppressive drug
  38.  FK506, are also PPIases,  but their sequence is not at all related to that of
  39.  cyclophilin (see the section on FKBP).
  40.  
  41. -Last update: June 1994 / Text revised.
  42.  
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